Похожие на амилоиды структуры играют важную роль в работе мышц
Российские исследователи обнаружили, что ранее открытые ими белковые структуры, похожие по устройству на токсичные клубки амилоидов в мозге носителей болезни Альцгеймера, играют важную роль в работе мышечных волокон.
Полученные результаты расширяют представления о возможной физиологической роли двух белковых молекул, титина и C-белка, и об их взаимодействиях в саркомерах (наборах из волокон сократительных белков). Одно из функциональных значений амилоидной агрегации этих белков в клетках мышц может заключаться в регуляции вязкоупругих свойств саркомеров и мышцы в целом в процессе мышечного сокращения.
К такому выводу пришла группа российских исследователей под руководством ведущего научного сотрудника ИТЭБ РАН Лии Бобылевой. Ее научный коллектив уже несколько лет изучает то, как формируются различные белковые структуры, похожие по форме и устройству на бета-амилоид - неправильно свернутые цепочки аминокислот, способные соединяться друг с другом и формировать нерастворимые структуры.
Бобылева и ее коллеги обнаружили, что схожие структуры, играющие важную роль в работе мышечных клеток, могут также формироваться в результате взаимодействий между двумя ключевыми белками мускулов, титином и миозин-связывающим белком С (С-белком). Обе эти цепочки аминокислот играют важную роль в работе саркомер - белковых комплексов, которые позволяют мышцам сокращаться.
Проведенные опыты показали, что молекулы этих белков не формируют амилоидные скопления по отдельности друг от друга, однако они активно образуются при взаимодействиях смеси из титина и C-белка в условиях, близких к внутриклеточной среде.
По предположениям исследователей, открытые ими структуры играют важную роль в функционировании мышц и регуляции их способности сокращаться, что в очередной раз говорит о наличии не только отрицательных, но и потенциально полезных свойств у амилоидных скоплений белков.